Автор статьи:  Чугунов А.

Название журнала:  Биотехнология. Теория и практика

Год выпуска:  2010

Номер журнала:  2

Страницы:  с.3-16

Список литературы:  
1. Биомолекула: Драг-дизайн: как в современном мире создаются новые лекарства;
2. Нобелевские лауреаты. Кристиан Анфинсен. Электронная библиотека Наука и техника;
3. Биомолекула: Дизайнерские ферменты на службе общества;
4. Биомолекула: Геном человека: как это было и как это будет;
5. Биомолекула: 454-секвенирование (высокопроизводительное пиросеквенирование ДНК);
6. Финкельштейн А.В., Птицын О.Б. Физика белка: Курс лекций с цветными и стереоскопическимииллюстрациями и задачами с решениями. - М.: Университет, 2005 (См. курс лекций по физикебелка на сайте Пущинского Института белка);
7. Dill K.A., Ozkan S.B., Weikl T.R., Chodera J.D., Voelz V.A. (2007). The protein folding problem:when will it be solved? Curr. Opin. Struct. Biol. 17, 342–346 (в интернете);
8. Levinthal C. (1968). Are there pathways for protein folding. J. Chim. Phys. 65, 44–45 (pdf, 8 Кб);
9. Xu Y., Purkayastha P., Gai F. (2006). Nanosecond folding dynamics of a three-stranded beta-sheet. J. Am. Chem. Soc. 128, 15836–15842 (в интернете);
10. Биомолекула: Фолдинг „воочию“;
11. Биомолекула: Молекулярная динамика биомолекул. Часть I. История полувековой давности;
12. Zagrovic B., Snow C.D., Shirts M.R., Pande V.S. (2002). Simulation of folding of a small alphahelical protein in atomistic detail using worldwide-distributed computing. J. Mol. Biol. 323, 927–937 (в интернете);
13. Биомолекула: Новые успехи в предсказании пространственной структуры белков;
14. Bradley P., Misura K.M.S., Baker D. (2005). Toward High-Resolution de Novo Structure Prediction for Small Proteins. Science 309, 1868–1871 (в интернете);
15. Zhang T., Skolnick J. (2004). Automated structure prediction of weakly homologous proteins on a genomic scale. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 101, 7594–7599 (в интернете);
16. Baker D., Sali A. (2001). Protein Structure Prediction and Structural Genomics. Science 294, 93–96 (в интернете);
17. Schueler-Furman O., Wang C., Bradley P., Misura K., Baker D. (2005). Progress in Modeling of Protein Structures and Interactions. Science 310, 638–642 (в интернете);
18. Kuhlman B., Dantas G., Ireton G.C., Varani G., Stoddard B.L., Baker D. (2003). Design of a Novel Globular Protein Fold with Atomic-Level Accuracy. Science 302, 1364–1367 (в интернете);
19. Биомолекула: Откуда пошло зрение;
20. Lesk A.M., Chothia C. (1986). The response of protein structures to amino-acid sequence changes. Philos. Trans. R. Soc. Lond. Boil. Sci. 317, 345–356;
21. Vitkup D., Melamud E., Moult J., Sander C. (2001). Completeness in structural genomics. Nat. Struct. Biol. 8, 559–566 (в интернете);
22. Hillisch A., Pineda L.F., Hilgenfeld R. (2004). Utility of homology models in the drug discovery process. Drug Discov. Today 15, 659–669 (в интернете);
23. Ginalski K. (2006). Comparative modeling for protein structure prediction. Curr. Opin. Struct. Biol. 16, 172–177 (в интернете);
24. Chugunov A.O., Chavatte P., Farce A., Efremov R.G. (2006). Differences in binding sites of two melatonin receptors help to explain their selectivity to some melatonin analogs: a molecular modeling study. J. Biomol. Struct. & Dynamics 24, 91–108 (в интернете);
25. Dunbrack R.L. Jr. (2006). Sequence comparison and protein structure prediction. Curr. Opin. Struct. Biol. 16, 374–384 (в интернете);
26. Tress M., Ezkurdia I., Grana O., Lopez G., Valencia A. (2005). Assessment of predictions submitted for the CASP6 comparative modeling category. Proteins 61 Suppl. 7, 27–45 (в интернете);
27. Qian B., Ortiz A.R., Baker D. (2004). Improvement of comparative model accuracy by free-energyoptimization along principal components of natural structural variation. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 101, 15346–15351 (в интернете);
28. Moore P. (2007). Let’s call the whole thing off: Some thoughts on the Protein structure initiative.Structure 15, 1350–1352 (в интернете).

Электронный вариант:  скачать

---

Знание пространственной организации белковых молекул является ключом не только к пониманию их функций и механизма работы, но и основой для разработки эффективных ибезопасных лекарственных средств. В то же время, определять структуру белков в прямом эксперименте не всегда возможно или целесообразно — из-за сложности, дороговизны и ограниченности возможностей экспериментальных методик. Однако иногда удаётся преодолетьэти сложности, подойдя к проблеме с другого конца: структуру биомакромолекул можно предсказать, используя теоретические подходы — основанные на физических или эмпирическихприближениях. В этой статье даётся теоретическое обоснование возможности предсказывать структуру белков и коротко рассматриваются основные подходы к этой задаче.